TEMA 4. FOTOBIOLOGÍA

Pigmentos Antena y captación de luz En el cloroplasto, los pigmentos están estrechamente asociados a proteínas y se alojan en la bicapa lipídica de los tilacoides. Según el modelo admitido actualmente, estos complejos proteína-clorofila se encuentran empaquetados formando unidades denominadas fotosistemas. Cada unidad contiene de 200 a 400 moléculas de pigmento que tienen por finalidad captar la luz como una antena, forman el llamado complejo antena. Cuando la energía de la luz se absorbe por uno de los pigmentos de la antena, pasa de una molécula a otra de pigmento del fotosistema hasta que alcanza una forma especial de clorofila a que constituye el centro de reacción del fotosistema. Los pigmentos antena son los encargados de absorber la energía lumínica y transferirla por resonancia al centro de reacción. Al recibir esta energía, la clorofila del centro de reacción pierde un electrón, que es transferido a una serie de transportadores de electrones. Los transportadores actúan en cadena, captando el electrón (y por tanto reduciéndose) y seguidamente cediéndolo (y por tanto oxidándolo) a la siguiente molécula. También los carotenoides, que se encuentran íntimamente asociados con las clorofilas de los complejos antena, captan energía en sus longitudes de onda características y la transfieren a las clorofilas (aunque con menos eficiencia); tienen además una función protectora, ya que absorben excesos de energía que podrían dar lugar a la formación de compuestos nocivos. Cadena de transporte de electrones fotosintética

Ocurre en las crestas mitocondriales. En la fosforilación oxidativa, los electrones son transferidos desde un donador de electrones de alta energía a un aceptor a través de una cadena de transporte de electrones. En lafotofosforilación, la energía de la luz solar es usada para crear un donador de electrones altamente energético y un aceptor de esos electrones. Los electrones son transferidos desde el donador hasta el aceptor por una cadena de transporte totalmente diferente a la observada en las mitocondrias. La cadena de transporte de electrones fotosintética tiene varias similitudes con la cadena oxidativa. Tienen transportadores móviles, transportadores liposolubles y móviles, transportadores hidrosolubles y bombas de protones, que se encargan de generar el gradiente electroquímico.

Es un mecanismo para pasar electrones de una molécula a otra. Algunos saltos generan sufuciente energía para bombardear H+ del interior de la membrana interna al exterior de la mitocondria.

Genera en un gradiente de H+. Los gradientes tienden a homogeneizarse y sólo pueden volver a través del tubo que hay en una proteína de transmembrana, la ATP sintetasa donde se aprovecha la energía liberada por el gradiente de H+ para fabricar ATP a partir de ADP. Se conoce como teoría quimiosmótica de Michell. Análisis comparativo y evolutivo de respiración y la fotosíntesis La fotosíntesis es la fuente de nutrientes para todas las formas de vida a través de las plantas verdes y las algas, y permanentemente repone el O2 imprescindible para los aeróbicos, que hoy son la mayoría de los seres vivos. A través de la respiración aeróbica, importantes cantidades de energía están accesibles, además se almacena energía en el ATP que subsidia a los organismos de mayor tamaño y al resto de los eucariontes. Richard Dickerson y otros diseñaron una secuencia probable de sucesos evolutivos por los cuales las variaciones en el metabolismo bacteriano llevaron de los heterótrofos anaeróbicos a los autótrofos fotosintéticos anaeróbicos, y de éstos a las bacterias aeróbicas que conservaron o perdieron su capacidad fotosintética en distintos linajes. El argumento se apoya en el conocimiento actual del metabolismo de las bacterias, en el análisis del citocromo c y otros componentes de los sistemas fotosintéticos, de la cadena respiratoria del transporte de electrones.  Los primeros organismos fueron, posiblemente, anaeróbicos heterótrofos que consumían restos de compuestos orgánicos, la energía se obtenía a través de la fermentación. Este tipo de reacciones son las que realizan bacterias anaeróbicas como Clostridium, la glucólisis se mantiene como vestigio ancestral en todos los eucariontes, incluso la especie humana. Lo mismo ocurre con los sistemas de transporte de electrones, como el citocromo c de bacterias y eucariontes.  Los fotosintetizadores anaeróbicos, como las bacterias sulfurosas purpúreas y verdes, no cuentan con una vía espiratoria aeróbica, pero sí poseen una cadena de transporte de electrones a través de la cual los electrones del H2S o de compuestos orgánicos simples pasan al NAD+ en presencia de bacterioclorofila activada por la luz, un pigmento basado en la porfirina. Estos anaerobios carecen del ciclo del C3 de fijación del CO2, pero tienen una ventaja con respecto a las bacterias fermentativas porque aquellas son capaces de sintetizar ATP y reducir el NAD+ en la vía fotosintética más eficiente.  BIBLIOGRAFÍA http://www.genomasur.com/lecturas/Guia15.htm http://www.euita.upv.es/varios/biologia/Temas/tema_11.htm

TEMA3. BIOENERGÉTICA MITOCONDRIAL.

Hipótesis quimiosmótica y potencial electroquímico de protón

Según la hipótesis quimiosmótica sostenida por el investigador P. Mitchell, que es la que goza de mayor prestigio, y puede además explicar la síntesis de ATP tanto en la mitocondria como en el cloroplasto. La energía liberada por el transporte de electrones se utiliza para bombear protones desde la matriz al espacio intermembranal (en mitocondrias); o desde el estroma al interior del tilacoide (en cloroplastos). El bombeo de protones se realiza a través de transportadores localizados en complejos enzimáticas existentes en la membrana (de las crestas mitocondriales o membrana tilacoidal, según el caso).

De esta manera se genera un gradiente electroquímico de protones que ejerce lo que se conoce como fuerza protonmotriz, ya que cuando los protones atraviesan de nuevo la membrana interna (mitacondrial o tilacoidal) a favor del gradiente, lo hacen a través del sistema ATP-sintetasa, que se encuentra en dichas membranas, donde la energía protonmotriz se transforma en energía de enlace en moléculas de ATP (1).

Estructura y función de la cadena respiratoria

- Organización de la cadena

A partir de la membrana interna mitocondrial pueden ser aislados cinco complejos enzimáticos denominados I,II, III, IV y V. Los complejos I-IV contienen parte de la cadena de transporte de electrones, mientras que el complejo V cataliza la síntesis de ATP por lo que no es propiamente un componente de la cadena de transporte de electrones. Cada complejo acepta o dona electrones a acarreadores relativamente movibles como la coenzima Q y el citocromo c. Cada acarreador de la cadena de transporte de electrones puede recibir electrones de un donador y subsecuentemente pueden donarlos al siguiente acarreador de la cadena, finalmente se combinan con Oxígeno y protones formando agua. Este requerimiento por Oxígeno hace al proceso de transporte de electrones la cadena respiratoria, la cual utiliza la mayoría del Oxígeno consumido por un organismo aerobio.

*Coenzima q

Esta coenzima es un derivado de quinona con un largo tallo isoprenoide. Es ubicua en los sistemas biológicos por ello se denomina también ubiquinona. La CoQ puede aceptar átomos de Hidrógeno tanto del FMNH₂ producido por la NADH deshidrogenasa y del FADH₂ producido por la succinato deshidrogenasa en el ciclo del ácido cítrico y la acil-CoA deshidrogenasa en el metabolismo lipídico.

Con la excepción de la coenzima Q, todos los miembros de esta cadena son proteínas. Estas proteínas pueden funcionar como enzimas como en el caso de varias deshidrogenasas, pueden contener fierro como parte de su centro fierro-azufre o pueden contener cobre, como en el caso de los citocromos a y a₃.

*Citrocomos

Los demás miembros del la cadena de transporte de electrones son citocromos. Cada uno contiene un grupo hemo hecho de un anillo porfirínico que contiene un átomo de fierro. A diferencia del hemo de la hemoglobina, el átomo de fierro del citocromo es reversiblemente transformado mediante oxido reducciones en su forma férrica (Fe³⁺) y ferrosa (Fe²⁺). Los electrones son pasados a los citocromos b, c y a + a₃ desde la CoQ.

*Citocromo a +a3 

Este citocromo es el ínico acarreador de electrones en el cual el hemo de fierro tiene un ligando libre que puede reaccionar directamente con el Oxígeno molecular. En este sitio los electrones transportados, el Oxígeno molecular y los protones libres se unen para formar agua. El Citocromo a + a₃ (también llamado citocromo oxidasa) contiene átomos de cobre unidos que son requeridos para que la reacción ocurra.

-Transporte de electrones

El flujo de electrones en las reacciones de oxido-reducción es responsable, directa o indirectamente de todo el trabajo realizado en los organismos vivientes. En los organismos no fotosintéticos, las fuentes de electrones son compuestos reducidos (los alimentos); en los organismos fotosintéticos, el donador inicial de electrones es una especie química excitada por la absorción de la luz solar. El flujo de los electrones en el metabolismo es un proceso complejo, los electrones se mueven a partir de varios metabolitos intermedios a acarreadores de electrones especializados en las reacciones catalizadas por enzimas. Posteriormente, los acarreadores donan los electrones a aceptores con elevadas afinidades por los electrones, este último proceso, genera energía. Las células contienen una variedad de transductores de energía, los cuales convierten la energía del flujo de electrones en trabajo.

 El transporte de electrones, es la fuente principal de energía para las actividades celulares, libera grandes cantidades de energía libre, la mayor parte de la cual se almacena en forma de ATP en la fosforilación oxidativa. Las enzimas que catalizan este proceso, son generalmente más complejas tanto estructuralmente como en su mecanismo catalítico que las enzimas de las otras vías metabólicas, y por tanto son menos conocidas. 

Todos los siguientes procesos: el transporte de electrones, la energía libre de la transferencia de electrones del NADH y FADH₂ al O₂ vía centros redox unidos a proteínas, está acoplada a la síntesis de ATP.

Fosforilación oxidativa y síntesis de ATP

El transporte de electrones y la síntesis de ATP estaban acoplados a través de un gradiente de protones, o hidrogeniones, entre ambas caras de la membrana interna. El bombeo de protones, desarrollado por los diferentes complejos de la cadena de transporte electrónico, genera un aumento de concentración de H+ en la cara citoplasmática, y un gradiente eléctrico debido a la carga positiva movilizada por los protones hacia el exterior de la membrana.

Estos gradientes establecen una fuerza protomotriz (movedora de protones) que empuja a los hidrogeniones hacia el interior, y utilizando esta fuerza, el complejo enzimático ATP-sintasa (también denominada ATPasa mitocondrial o H+-ATPasa) formaría enlaces de alta energía en forma de moléculas de ATP.

-Síntesis de ATP

La ATP sintasa es un complejo enzimático de gran tamaño, observable a microscopía electrónica. Está formada por dos subunidades F0 , una porción hidrofóbica que atraviesa la integridad de la membrana mitocondrial interna, formada por cuatro cadenas polipeptídicas y que funcionalmente constituye el conducto de protones. La otra subunidad F1 protruye en el lado interno de la membrana, y está forma-

da por cinco clases de cadenas polipeptídicas ,α3, β3, γ, δ y ε. Su papel funcional es catalizar la formación de un enlace de alta energía, sintetizando ATP. El cuello intermedio que une ambas subunidades está formado a su vez por varias proteínas reguladoras.

El sistema mediante el cual funciona este complejo, ha permitido observar que el ATP se forma rápidamente, aún en ausencia de gradiente a través de la misma, pero la carencia de fuerza protomotriz no permite la separación del ATP formado, que permanece unido a la sintasa. Sólo el flujo de protones, la estimación es de forma aproximada de tres H+, origina la liberación de un ATP. Cada par de electrones proveniente del NADH, genera un flujo neto de protones a través del complejo I, III y IV de 4, 2 y 4 protones respectivamente, lo que se traducirá en la síntesis de 3 ATPs, la entrada de electrones a través del FADH2 genera un flujo de protones a través del complejo III y IV de 2 y 4 respectivamente, que permitirá la formación de 2 ATPs.

 Regulación de la fosforilación oxidativa

La velocidad con que se desarrolla la fosforilación oxidativa está marcada por las necesidades energéticas de la célula. Para que el proceso se realice de forma correcta se requiere un aporte de sustratos como NADH (o FADH2), O2, ADP y Pi siendo el más importante el ADP. La concentración intracelular de este metabolito es una medida de las necesidades de energía metabólica, y, por lo tanto, va a fijar la velocidad a la que ha de desarrollarse la fosforilación oxidativa.

Esta regulación por ADP se denomina control respiratorio, ya que el consumo de O2 por parte

de la mitocondria, es dependiente de la cantidad de ADP presente.

Según la actividad celular desarrollada, se producirá un consumo mayor o menor de ATP, generándose cantidades variables de ADP. Una concentración elevada de ADP causará un incremento en la velocidad de la respiración celular o fosforilación oxidativa, intentando de manera continua reequilibrar la relación ATP/ADP, o expresado bajo otros términos, la síntesis de ATP se realiza según va siendo requerido por las necesidades celulares.

Todas las rutas catabólicas estudiadas tienen una regulación acoplada a la fosforilación oxidativa, que se realiza a través de la carga energética; de tal manera, que hay un engranaje correcto y equilibrado entre todos los procesos productores de energía con el consumo de la misma (3).

Inhibidores y acoplantes y medición del consumo de oxígeno.

El uso de inhibidores de la cadena ha permitido trazar el paso de los electrones a través de la cadena y determinar el punto de entrada de diversos sustratos. La velocidad a la cual el oxígeno es consumido por una suspensión de mitocondrias es una medida del funcionamiento de la cadena de transporte de electrones. La velocidad puede ser medida mediante un electrodo de oxígeno.

Gran parte del conocimiento de la función mitocondrial ha resultado de estudios con compuestos tóxicos. Inhibidores específicos se han usado para distinguir el sistema de transporte de electrones del sistema de fosforilación oxidativa, y ha ayudado a definir la secuencia de los transportadores redox en la cadena. Si la cadena se bloquea en un punto, todos los transportadores anteriores quedan más reducidos, y los posteriores más oxidados.

Hay seis tipos de venenos que afectan la función mitocondrial:

1. Inhibidores de la cadena que bloquean la cadena respiratoria.

La rotenona, toxina de una planta, utilizada por indios amazónicos como veneno, también ha sido usada como insecticida. Actúa inhibiendo el complejo I. Inhibe la reoxidación del NADH, no afecta la del FADH₂. Inhibe la oxidación del malato, que es dependiente del NAD⁺, no así la del succinato. El succinato entra en el segundo punto de entrada a la cadena, posterior al del NAD⁺.

El amital (barbitúrico) inhibe al complejo I, afecta las oxidaciones dependientes del NAD⁺.

La antimicina A (Antibiótico). Actúa a inhibiendo el complejo III. Inhibe la reoxidación del NADH y del FADH₂.

El cianuro bloquea el paso de electrones del citocromo a₃ al oxígeno.

Estos inhibidores detienen el paso de electrones de modo que no hay bombeo de protones. Sin gradiente de protones, no hay síntesis de ATP.

2. Inhibidores de la fosforilación oxidativa, venenos que inhiben la ATP-sintasa.

La oligomicina, un antibiótico producido por Streptomyces, inhibe a la ATPasa al unirse a la subunidad F_o e interferir en el transporte de H⁺ a través de F_o, inhibe por lo tanto la síntesis de ATP.

Diciclohexilcarbodiimida (DCCD), un reactivo soluble en lípidos, también inhibe el transporte de protones por F_o al reaccionar con un residuo de glutámico en una de las subunidades de F_o de mamíferos.

En estas condiciones el gradiente de protones que se produce es mayor que lo normal, sin embargo la energía potencial de éste no puede ser utilizada para producir ATP.

3. Venenos que hacen permeable la membrana mitocondrial interna a los protones. Estos agentes eliminan la relación obligada entre la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa que se observa en mitocondria intacto.

Estos venenos, como el 2,4 dinitrofenol (DNP), el carbonilcianuro-p-trifluorometoxi-hidrazona (FCCP) y el carbonilcianuro-m-clorofenilhidrazona (CCCP) desacoplan la fosforilación oxidativa de la cadena respiratoria, se conocen como agentes desacopladores.

Son compuestos liposolubles y ácidos débiles. Las formas disociadas presentan carga negativa altamente deslocalizada, de modo que el campo eléctrico de los aniones es muy débil, ello permite que difundan libremente a través de un medio no polar como las membranas fosfolipídicas. Este comportamiento no es usual, la gran mayoría de iones con carga son excluidos de un ambiente no polar.

Los agentes desacoplantes son todos sintéticos, sin embargo en el mitocondria del tejido adiposo pardo una proteína desacopladora (termogenina) participa en el delicado control de la termogénesis (4).

Genoma mitocondrial

El genoma mitocondrial es una molécula de ADN circular que contiene 16.569 pares de bases y codifica 13 proteínas, 2 ARN ribosomal (ARNr) y 22 ARN de transferencia (ARNt). El código genético que utiliza es degenerado, es decir, ciertos codones en la mitocondria corresponden a aminoácidos diferentes de los utilizados por el genoma nuclear. Sin embargo, depende de muchas proteínas nucleares para poder replicarse y, a su vez, muchas proteínas presentes en las mitocondrias son codificadas por el genoma nuclear.

En mamíferos, cada mitocondria contiene entre 5 y 10 moléculas idénticas de ADN, cada una de aproximadamente 16.000 nucleótidos. Dado que una célula puede tener cientos de mitocondrias, el genoma mitocondrial representa casi el 1% del genoma total. Este genoma es de suma utilidad en el estudio de ciertas enfermedades hereditarias, debido a que las mitocondrias se heredan solamente por la línea materna (ya que las mitocondrias del espermatozoide no ingresan al óvulo). Todos los hermanos nacidos de una misma madre (sean varones o mujeres) pueden ser identificados como tales analizando ciertos marcadores mitocondriales. De hecho, estos marcadores deberían ser iguales entre los hermanos de la madre –los tíos–, los primos hijos de hermanas mujeres de la madre, y así sucesivamente, siguiendo siempre la línea materna (5).

Las enfermedades mitocondriales son resultado de la falla de las mitocondrias, los compartimentos especializados presentes en cada célula del cuerpo, con excepción de los glóbulos rojos de la sangre. Las mitocondrias son las responsables de la creación de más del 90% de la energía que el cuerpo necesita para mantener la vida y apoyar el crecimiento. Cuando fallan, se genera cada vez menos energía al interior de la célula. Puede entonces presentarse lesión celular o incluso la muerte de la célula. Si este proceso se repite en todo el cuerpo, los sistemas completos comienzan a fallar y la vida de la persona que lo sufre, está en grave riesgo. Esta enfermedad afecta principalmente a los niños, pero los brotes en adultos se están volviendo más y más comunes.

Algunos ejemplos son:

CPEO: Síndrome de Oftalmoplegia Externa Crónica Progresiva.

KSS: Síndrome Kearns-Sayre.

LCHAD: Dehidrogenasa de Cadena Larga Hidoxiacil-CoA.

LHON: Neuropatía Óptica Hereditaria de Leber

MERRF: Enfermedad Epiléptica Mioclónica y Fibrosis roja.

NARP: Neuropatía, Ataxia y Retinitis Pigmentosa (6).

BIBLIOGRAFIA

(1) http://www.juntadeandalucia.es/averroes/recursos_informaticos/concurso1998/accesit6/hipotesi.html

(2) http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/transporte%20de%20electrones.html 

(3) http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/fisiologia-general/materiales-de-clase-1/tema-1.-introduccion-al-estudio-de-la-fisiologia/Tema%204C-Bloque%20I-Fosforilacion%20Oxidativa.pdf 

(4) http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/cte/traselectfofox4fid.html

(5) http://aportes.educ.ar/biologia/nucleo-teorico/estado-del-arte/el-libro-de-la-vida-el-adn/otro_sistema_genetico_el_genom.php 

(6) http://www.tsbvi.edu/seehear/spring02/mitochondrial-span.htm

TEMA 2. ATP
ATP. omo fuente de energía en los sitemas vivo.

Las células requieren un continuo suministro de energía. Esta es necesaria para la síntesis de moléculas complejas, la ejecución de trabajo mecánico y el transporte de sustancias a través de sus membranas. La energía es transferida desde las reacciones químicas que la acumulan a las que las consumen, mediante una molécula especial, el ATP.

Los dos procesos más importantes que dan lugar a la formación del ATP son la fotosíntesis y la respiración celular. Ambos están asociados con el flujo de electrones a través de una cadena transportadora localizada en una membrana (la tilacoide de los cloroplastos en la fotosíntesis y la membrana interna de otra organela, la mitocondria, en la respiración). En la fotosíntesis los electrones fluyen desde el fotosistema II al fotosistema I, impulsados por la energía radiante que captan los fotosistemas. En la respiración, la energía proviene de la oxidación de sustancias derivadas de los alimentos y la concomitante reducción del oxígeno con formación de agua. La síntesis de ATP cesa si se perturba la integridad de las membranas donde transcurre el flujo de electrones. (1)

Hidólisis de ATP y energía libre.

Una molécula de ATP está formada por una base nitrogenada adenina ligada a ribosa (un azúcar), que está unida a una secuencia de tres grupos fosfatos. La hidrólisis del ATP genera energía libre, así como ADP y un ión fosfato inorgánico, HPO4-2 que se abrevia p. Así:

la propiedad importante de esta reacción es que es exergónica, por lo que libera energía libre. El cambio de energía libre (DG) es de alrededor de -7.3 kcal/mol a temperatura, Ph y concentración de solutos definidos.

Dos características del ATP son responsables de la energía libre liberada por la pérdida de uno de sus grupos fosfato:

Ø    La energía libre del enlace P-O entre los grupos fosfato es mucho más alta que la energía del enlace H-O , que se forma después de la hidrólisis. Por lo tanto, ésta libera cierta energía utilizable.

Ø    Como los fosfatos tienen carga negativa y, en consecuencia, se repelen entre sí, se requiere energía para acercarlos lo suficiente para que se forme un enlace covalente que los una. (2)

 Estructura  de ATP: inestabilidad y formación de híbridos de resonancia

La hidrólisis, al provocar la separación de cargas, elimina la repulsión electrostática entre las cuatro cargas negativas del ATP.

El producto fosfato inorgánico (P;) se estabiliza por la formación de un híbrido de resonancia, en el que cada uno de los cuatro enlaces fósforo-oxígeno tiene el mismo grado de carácter de doble enlace mientras que el ión hidrógeno no está asociado de manera permanente con ninguno de los

oxígenos.

El producto ADP2-se ioniza inmediatamente, liberando un protón a un medio de [H+] muy baja (pH 7). Un cuarto factor (no mostrado) que favorece la hidrólisis del ATP es el mayor grado de solvatación (hidratación) de los productos P; y ADP con relación al ATP, lo que estabiliza todavía más

los productos con relación a los reactivos. (3)

 Hidrólisis de ATP, acoplada a las reacciones bioquímicas no espontáneas

Muchas reacciones exergónicas diferentes de la célula pueden aportar la energía para convertir ADP en ATP. En los eucariontes, la más importante de ellas es la respiración celular, en la que parte de la energía liberada de moléculas alimentadoras es capturada por el ATP. La formación y la hidrólisis del ATP representan lo que podría denominarse un “ciclo de acoplamiento de energía”, en el que el ADP recoge la energía de reacciones exergónicas para convertirse en ATP, que DINA energía para reacciones endergónicas.

¿Cómo atrapa y libera energíaeste ciclo de ATP?. Una reacción exergónica se acopla a la reacción endergónica que forma ATP a partir de ADP y P.

El acoplamiento exergónico y endergónicos es muy común en el metabolismo. Cuando se forma, el ATP captura energía libre y la conserva en forma de enlace P-O. Después, se difunde a otro lugar de la célula, donde su hidrólisis libera energía libre para impulsar una reacción endergónica. (2)

 Potenciales de transferencia de fosfatos.

Los compuestos fosforilados hallados en las células se clasifican, frecuentemente, como compuestos de alto o bajo contenido energético, según sea la magnitud de los valores del ΔGº´de su hidrólisis.

Energía libre estándar de hidrólisis de algunos compuestos fosforilados

Compuestos .............Potencial de transferencia del grupo fosfato

Fosfoenolpiruvato-------------------------------14.8

Fosfoarginina-----------------------------------7.7

ATP (ADP+Pi)----------------------------------7.3

Glucosa 1-fosfato-------------------------------5.0

Glucosa 6-fosfato------------------------------3.3

Cualquier compuesto situado en la escala por encima del ATP tenderá a perder su grupo fosfato y a cederlo a una moléculas capaz de aceptar dicho grupo, la cual se hallará en la parte inferior de la escala, como el ADP, siempre que se halle presente un catalizador capaz de promover su transferencia. De modo parecido el ATP tenderá a ceder su grupo fosfato a su aceptor situado por debajo de él en la escala. Esta escala nos informa la tendencia termodinámica o potencial del grupo fosfato y experimentar su transferencia. La expresión de potencial de transferencia del grupo fosfato, se emplea frecuentemente para indicar la "presión" del grupo fosfato.

El hecho de que el ATP posea un valor intermedio en esta escala resulta de especial significación, ya que el ATP desempeña el papel intermediario común en la mayor parte de las reacciones de transferencia de grupos fosfato en la célula catalizadas por enzimas: el ADP puede aceptar un grupo fosfato de un compuesto fosforilado que se halle situado por encima de él en la escala, y el ATP que se forma puede ceder dicho grupo fosfato a una moléculas capaz de aceptarlo rindiendo un fosfato situado abajo en la escala. (3)

 NADH y FADH2 como fuentes del poder reductor

La dinucleótido de nicotinamida adenina (abreviada NAD⁺ en su forma oxidada y NADH en su forma reducida) es una coenzima que contiene la vitamina B3 y cuya función principal es el intercambio de electrones e hidrogeniones en la producción de energía de todas las células.

El NAD⁺ interviene en múltiples reacciones metabólicas de óxido-reducción. Cuando una enzima oxida un sustrato por deshidrogenación, los átomos de hidrógeno arrancados a dicho sustrato son cedidos por la enzima al NAD⁺; éste actúa como agente oxidante al aceptar dos electrones (y un protón), quedando libre en el medio otro protón:

A-H_{2 +} NAD⁺ → A + NADH+H⁺

El NADH es la forma reducida del NAD⁺, ya que posee dos electrones (y un protón) más. El NADH actúa como transportador de 2e^- y 1H⁺, para acabar cediéndolos. En el catabolismo aerobio, el NADH cede sus electrones al complejo NADH-deshidrogenasa (el primer elemento de la cadena respiratoria) situado en la membrana interna de la mitocondria; en el catabolismo anaerobio, como en la fermentación láctica, el NADH cede sus electrones al ácido pirúvico que se reduce a ácido láctico.

El NADP⁺ es la nicotinamida adenín dinucleótido fosfato, siendo la NADPH su forma reducida; su mecanismo de acción es similar al descrito para el NAD⁺. La principal función del NADP⁺ es la oxidación de la glucosa-6-fosfato a 6-fosfato-gluconato en la Via de las pentosas, via alternativa de la oxidación de la Glucosa, cuyo objetivo principal es la producción de Ribosas y NADPH para su utilización durante la síntesis de ácidos grasos.

Las formas reducidas del NAD⁺ se obtienen de la glucólisis y ciclo de Krebs principalmente.

El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B₂), unida a un pirofosfato (P-P), éste unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido al coenzima FMN.

Bioquímicamente es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH₂ al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía y/o poder reductor en el metabolismo . Por ejemplo, el FAD (y también el NAD), se reducen en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD⁺ (un coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH₂, pero no para reducir el NAD⁺ a NADH.

La reoxidación del FADH₂ (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).

Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente al enzima mediante un enlace covalente. (5)

 BIBLIOGRAFÍA

(1) http://www.cienciahoy.org.ar/hoy27/atp.htm

(2) Purves. La ciencia de la Biología. ed. médica Panamericana, 2009.

(3) http://grupos.unican.es/asignaturabioquimica/documentos/AAgrado%2009-10/T10%20TRANSFERENCIA%20DE%20GRUPOS%20FOSFORILO%20Y%20ATP%20.pdf

(4) Lehninger, Albert L. "Bioquímica" Ed. Omega, S. A. 15a ed. Barcelona, 1991. pp. 413, 414.

(5) http://mobilisvulgaris.wordpress.com/2010/07/01/atp-2/